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導 航
修飾蛋白組學
磷酸化修飾蛋白組學項目流程

磷酸化修飾定量蛋白組學

蛋白磷酸化是最重要的蛋白質翻譯后修飾方式之一, 磷酸化修飾具有簡單、靈活、可逆的特性是真核細胞中常見的調控手段。磷酸化蛋白質組學（Phosphoproteomics）就是針對磷酸化蛋白質的全面分析，包括對磷酸化的鑒定、定位和定量。而通常情況下發生翻譯后修飾的蛋白質在樣本中含量低且動態范圍廣，因而在質譜檢測前需要對發生修飾的蛋白或肽段進行富集。很多富集方法首先在磷酸化蛋白質組學分析中開發和利用。其中 , 二氧化鈦親和層析 (TiO2) 和磷酸化 Motif 抗體免疫親和富集，兩種方法所獲得的磷酸化修飾肽段彼此互補，能最大限度覆蓋磷酸化修飾位點。


泛素化修飾蛋白組學

泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾，泛素蛋白酶體系統介導了真核生物 80%~85% 的蛋白質降解。除此之外，泛素化修飾還可以影響蛋白質的定位與活性，參與細胞周期、轉錄調節、細胞增殖、分化、信號傳遞、細胞凋亡、損傷修復、炎癥免疫等幾乎一切生命活動的調控。泛素化修飾蛋白組學利用對泛素化賴氨酸（K-GG）具有高親和力的基序抗體，特異性富集復雜樣本中的泛素化肽段，結合LC-MS/MS高分辨質譜蛋白質定量方法，實現大規模泛素化蛋白質的定性定量分析。

糖基化修飾蛋白質組學

糖基化修飾是一種常見的蛋白翻譯后修飾，糖基化在生物體內起著重要的作用。糖基化修飾不僅影響著蛋白質的空間構象、生物活性，在分子識別、信號轉導等生物過程中也發揮著重要的作用。糖蛋白根據其糖鏈結構及糖基化位點主要有 N- 糖蛋白與 O- 糖蛋白兩大類。N-糖基化（N-linked glycosylation）是糖鏈通過與蛋白質的天冬酰胺的自由NH2基共價連接形成的，O-糖基化(O-linked glycosylation)是糖鏈與蛋白質的絲氨酸或蘇氨酸的自由OH基共價連接, O-糖基化位點沒有保守序列,糖鏈也沒有固定的核心結構,組成既可是一個單糖,也可以是巨大的磺酸化多糖,因此與N-糖基化相比，O-糖基化分析會更加復雜。目前常用的糖蛋白分離富集技術有以下五種：凝集素親和技術、肼化學富集法、硼酸法、免疫法, 親水相互作用色譜法（HILIC）。


送樣要求

●蛋白量不少于800ug，樣品收集過程中盡量加入修飾類抑制劑；

●樣品-80℃保存，避免凍融，寄送時請保證干冰量充足；

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斯坦德生物醫藥作為斯坦德集團核心板塊，專注于為藥品與醫療器械企業提供覆蓋研發端至產業化的全生命周期服務，業務涵蓋藥物研發、藥包材與生產系統研究、藥物質量研究、醫療器械研發、醫療器械測試、臨床前安全評價、臨床研究、GxP合規驗證、注冊申報與上市后再評價等領域，通過技術協同與合規保障，助力企業縮短研發周期，讓藥品和醫療器械更快更安全地上市。

生命科學是斯坦德集團長期深耕的核心領域之一，服務范圍涵蓋特殊食品、中藥材制品、消毒殺菌產品、涉水產品、化妝品以及科研服務等領域，資質能力包括CMA、CNAS、GLP以及實驗動物使用許可證等，是國家藥品監督管理局備案通過的化妝品注冊和備案檢驗機構，是國家市場監督管理總局備案的特殊食品驗證評價技術機構，可提供涵蓋安全技術規范測試、動物功能試驗、人體試食試驗、人體功效性測試、注冊和備案檢驗及多組學技術測試、多糖結構解析、動物建模、分子生物學測試、基礎分析測試等生命科學領域的科研檢測及課題外包服務。斯坦德生命科學，助力加快健康美麗產品上市，為品質生活事業保駕護航。





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